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KAIST 송지준 교수 연구팀이 공동연구를 통해 암세포에서 많이 생성되고 암의 예후를 악화시키는 것으로 알려진 단백질의 구조를 초저온 전자현미경을 이용하여 규명함.

연구팀은 히스톤 샤페론(히스톤의 뭉침 또는 DNA 사슬의 엉김을 막아주는 단백질) 중 하나인 ATAD2(생체고분자 ATP를 ADP로 분해하는 단백질)의 분자구조와 작용 기전을 밝히는데 성공함. 연구팀은 먼저 단백질과 같은 생체분자를 자연적인 상태대로 볼 수 있는 초저온 전자현미경을 이용해 ATAD2 단백질의 구조를 규명하였으며, ATAD2가 ATP를 ADP로 분해하며 생성되는 에너지를 이용하여 나선형(spiral) 구조에서 고리(planar ring) 구조로 변형 되는 것을 확인함. 나아가 생체분자의 표면을 그려내는 고속원자힘현미경(AFM)을 이용해 ATAD2의 구조 변화 과정을 실시간으로 관찰하여 고리 구조 중앙에 히스톤이 결합하며, 이 결합이 ATAD2가 히스톤을 DNA에 전달하는 데 필수적인 역할을 하는 것을 실험적으로 입증함.

해당 연구는 초저온 전자현미경 등 첨단 생물리학적 기법을 통해 암 등의 질환과 관련된 히스톤 샤페론 단백질의 구조와 작용기전을 밝힌 것이며 해당 단백질을 표적으로 하는 신약 후보 물질의 발굴을 가속화 할 것으로 기대됨.

※ Nature Communications 게재

※ 과학기술정보통신부, 한국연구재단 (중견연구지원사업) 지원