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● 일본 자연과학연구기구의 후루이케 미히코 박사 연구팀이 남세균(cyanobacteria)의 ‘생체 시계 단백질’의 입체 구조와 생화학적 특성을 규명하고, 생체 시계(circadian clock)가 에너지를 절약하면서도 역동적인 리듬을 만들어내는 메커니즘을 규명

● 남세균의 생체 시계는 3종류의 시계 단백질 KaiA, KaiB, KaiC와 아데노신3인산(ATP)을 시험관 내에서 혼합하여 재구성할 수 있으며, KaiA, KaiB, KaiC는 집합과 해리를 24시간 주기로 반복함으로써 시간 정보를 세포 내에 전달하는데, KaiC가 ATP를 가수분해함으로써 KaiA와 KaiB를 포함한 생체 시계 시스템 전체를 구동

● 연구진은 ATP 가수분해가 빠른 상태·느린 상태의 KaiC의 입체 구조를 밝히기 위해, X-선 결정구조해석을 실시하였으며, 대형 방사광 시설인 SPring-8(BL44XU)을 통해 KaiC의 결정을 분석함으로써 원자 수준의 KaiC의 구조를 밝혀냄

● ATP 가수분해는 ATP의 끝부분의 링 원자에 물 분자가 가까워져 반응함으로써 진행되며, 연구진은 C1 링의 ATP 결합 부위에 주목하여 ATP에 가장 가까운 물 분자의 시그널을 관찰

● 생화학 실험을 통해 C1 링 전체의 상태 변화가 KaiA나 KaiB의 결합·해리의 타이밍을 결정하고 특별한 장치(자기 촉매 반응)를 통해 시계 시스템 전체의 시각이 제어되고 있음을 발견

● 자기 촉매 반응은 수많은 진동 현상에서 공통으로 볼 수 있는 과정으로 감속 상태의 KaiC를 단시간에 가속 상태로 만들어 시간 정보를 시계 시스템 전체에 신속하게 전파시키는 중요한 구조라는 것을 확인

● KaiC는 감속과 가속을 반복하면서 평균적으로 하루에 약 14개의 ATP를 소비하는데 가속·감속 시의 에너지 소비속도는 근육의 수축 운동에 관련된 단백질의 1/1000~1/10000 정도로 매우 에너지 절약적임

● 적은 에너지로 세포 전체에 생체 리듬 영향을 미치게 할 수 있는 이유는 원자에서 분자 전체, 복수의 분자에 이르는 자기 촉매적 현상이 면밀히 연동되어 있기 때문임

● 본 성과는 KaiC의 원자 수준에서의 제어(0.1nm 규모)가 분자 전체의 제어(1~10nm 규모)와 연동하여 분자 간 제어(10~100nm 규모)를 실현하는 구조를 규명한 것으로 학문적 의의가 높음

※ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 게재(2022.05.05.), “Regulation Mechanisms of the Dual ATPase in KaiC”