중국 조절 가능한 구조의 단백질 결정체의 비(非) 공유원자가 자체 조립 실현
페이지 정보
- 발행기관
- 중국과학원(中国科学院)
- 저자
- 종류
- R&D
- 나노기술분류
- 발행일
- 2021-03-10
- 조회
- 1,823
- 출처 URL
본문
나노 레벨을 조종 제어하여 프리미티브(primitive)를 구축하고 고도로 순서적인 결정체 구조를 조립하는 연구는 과학연구 인원들의 연구 관심을 불러일으키고 있음.
무기 나노입자의 유형, 사이즈, 결정격자 매개변수와 결정체의 대칭성을 최적화하고, 열역학 또는 동력학 차원에서 자체 조립 과정을 조절 제어하여 1원, 2원, 3원의 결정체 구조를 취득할 수 있음.
고도로 질서 있게 배열되어 생성되는 이머징 특성과 다양한 화학 기능은 자체 조립 구조를 보유하고 있는데 이런 자체 조립 구조는 촉매, 자기학, 광학과 기능 바이오 소재 등 분야에서 폭넓은 응용 전망을 보유하고 있음.
기능성 단백질을 프리미티브(primitive) 구조로 사용하여 조정 가능한 사이클 배열을 정밀하게 구축하는 연구는 흥미로운 연구 방향에 속하지만 단백질 표면의 화학과 구조의 복잡성, 특히 비(非) 구형(球形) 단백질 모듈에 대해 "어떻게 하면 각 이방성 단백질 프리미티브(primitive) 구조를 제어 가능하게 조절할 수 있는 특성을 보유한 단백질 결정체로 조립할 것인가"는 여전히 주요 도전이 되고 있음.
중국과학원 쑤저우(蘇州, 소주) 나노기술 및 나노 바이오닉스 연구소 왕창빈(王强斌, 왕강빈) 연구팀은 일종 이방성의 L-럼눌로스 키나아제(rhamnulose kinase)-1-인산알데히드(Phosphoaldehyde) 농축 효소(RhuA)를 프리미티브(primitive)로 구축 및 단백질 3차원(3D) 공간 위치 점에 히스티딘 잔류기(histidine residue)를 도입하고, 상호 역할을 정밀 조절 제어하여 이방성 비(非) 구형(球形) RhuA 단백질을 고도의 순서적이고 다양한 형태와 구조를 보유한 단백질 결정체로 자체 조립시키는데 성공하였음.
연구팀은 히스티딘(histidine)의 π -π 역할에 기반하고, 열역학을 통해 RhuA의 자체 조립 과정을 조절 제어하여 3D 나노 밴드와 3D 4방상 결정 구조를 취득하였으며, 강한 금속 이온-히스티딘 집게발 역할(Chelation) 도입을 통해 동력학 차원에서 RhuA에 대한 조절 제어를 통해 3D 4방상 결정체 구조를 자체 조립시키는데 성공하였음.
그 외, 연구팀은 RhuA 모듈 표면상에서 또 다른 히스티딘(histidine)의 배열 배치를 디자인 하고, RhuA 단백질 이중 나선 3D 슈퍼 구조를 구축하는데 성공하였음.
연구팀은 형광 현미경, 투과 전자 현미경(TEM), 원자력 현미경(AFM)과 작은 각도 X-레이 산란(SAXS)을 이용하여 관련 구조 특성과 동적 상태 조립 특성을 측정하였음.
연구팀은 이번 연구를 통해 조절 제어가 가능하고, 고도의 순서적인 단백질 슈퍼 구조 프로그래밍 툴 박스(tool box)로 확장할 수 있는 가능성을 제공하였으며, 단백질 인터페이스 상호 역할 메커니즘에 대해 해석하였음.
본 연구 성과는 ‘Nano Letters’ ("Noncovalent Self-Assembly of Protein Crystals with Tunable Structures")에 게재됨.
- 이전글포스트 5G 정보 통신시스템 기반 강화 연구개발 사업/첨단 반도체 제조 기술개발 실시 기관 선정 21.03.29
- 다음글실온 하에서 그래핀 복합 소재 개발에 성공 21.03.29